Piña y gluten

Actualizado: 16 oct 2020


El trigo es el cereal más importante en la dieta diaria de los humanos alrededor del mundo. A pesar de esto, algunas personas exhiben alergia a proteínas antigénicas presentes en la harina de este cereal. La incidencia de alergias al trigo ha incrementado en la última década. La única estrategia para estas personas es eliminar el trigo de la dieta, pero hoy en día se están evaluando métodos para modificar la inmuno-reactividad de ciertos componentes del trigo.

De todas las proteínas presentes en el trigo, las gliadinas son las principales responsables de las alergias. La alergia a la gliadina es una reacción inmune mediada por Inmunoglobulinas E (IgE). La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y moléculas proinflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce su antígeno específico.


Las estructuras secundaria y terciaria de las proteínas son críticas para que el sistema inmune reconozca a las moléculas antigénicas del trigo (Figura 1). Cuando ocurren cambios estructurales en las proteínas, se alteran las moléculas y las células del sistema inmune no pueden realizar el reconocimiento. La degradación enzimática de los enlaces peptídicos de la gliadina la convierte en una proteína que será pobremente reconocida por las células del sistema inmune.

Figura 1. Diversas estructuras y conformaciones de las proteínas.


En 2019 fue realizado un estudio en el cual se analizó el efecto de las enzimas Alcalasa (Bacillus licheniformis) y papaína (encontrada en la papaya, Carica papaya) sobre la proteína gliadina. Los autores demostraron que la hidrólisis por ambas enzimas redujo de manera efectiva la alergenicidad de las gliadinas, encontraron una mejora significativa del desequilibrio que se produce en las células del sistema inmune (Th1/Th2) y (Treg/Th17) en el bazo de los ratones sensibilizados a la gliadina. Con este estudio se comprobó que los cambios en la estructura conformacional de la gliadina contribuyen a la hiposensibilización y podría ser una estrategia prometedora para el diseño de productos de trigo con baja alergenicidad.


¿Qué es la bromelina?

La bromelina es un complejo de enzimas proteolíticas y componentes no-proteasas (fosfatasas, glicosidasas, peroxidasas, celulasas, glicoproteínas, ribonucleasas y otras). Este sistema complejo de enzimas ha tenido amplias aplicaciones en muchas áreas tales como medicina, salud, cosmética y alimentos.


El término “bromelina” fue originalmente usado para describir a cualquier miembro de la planta de la familia Bromeliaceae, por tanto, se adoptó el mismo término para nombrar las enzimas proteolíticas derivadas de la piña (Anana comosus).


La bromelina tiene una actividad enzimática de amplio espectro sobre un rango de pH óptimo entre 5.5 a 8.0, y de manera preferencial rompe enlaces peptídicos glicil, alanil y leucil. Este complejo enzimático es inactivado cuando se somete a temperaturas de pasteurización y la desnaturalización térmica de las enzimas es irreversible.


La bromelina y la papaína pertenecen a la misma familia de enzimas proteolíticas, por tanto, es muy probable que la bromelina tenga la misma acción que la papaína sobre la gliadina. Por tanto, el objetivo de este trabajo fue demostrar su acción sobre una masa panadera.


¿Cómo trabajan las enzimas proteolíticas?

Las proteinasas hidrolizan la unión entre el carboxilo de un aminoácido y α-amino del siguiente (unión peptídica) en una proteína. Pueden ser exopeptidasas, si hidrolizan desde una extremidad de la cadena y se clasifican en carboxipeptidasas si parten de la extremidad ácida o aminopeptidasas si parten de la extremidad básica. Las endopeptidasas, hidrolizan en cualquier unión peptídica en el interior de las cadenas (según su especificidad) (Figura 2).


Figura 2. Acción de exopeptidasas y endopeptidasas sobre un péptido. (Modificada de Caffini y col., 1988).


¿Cómo se demuestra la acción de la bromelina sobre la formación del gluten?

Para demostrar el efecto de la bromelina sobre el gluten, diseñé el siguiente experimento:


1. Realicé unos amasijos con harina panadera al 60% de hidratación. El control solo se hidrató con agua, al resto adicioné jugo de piña sin diluir en porcentajes de 6, 30 y 60% (A).

2. Una vez formada la masa, la dejé descansar por un tiempo de unos 20 minutos (B).

3. Transcurrido ese tiempo incorporé 1,5% levadura instantánea y 1,8% sal y transferí las masas a los recipientes de horneado, se muestran las masas con 30 minutos de fermentación (C).

4. Masas con una hora de fermentación (D).

5. Masas horneadas 20 minutos a 180°C (E).

6. Estructura interna de la miga de los panes horneados (F).

Observaciones:

a) A mayor porcentaje de jugo de piña, más pegajosidad se observa en las masas.

b) Luego de la autólisis las masas con jugo de piña perdieron la poca tenacidad que tenían al comienzo del mezclado. Se aprecia como se escurren en toda la superficie del envase.

c) Las masas siempre mantuvieron una superficie tersa.

d) La masa control siempre mantuvo su fuerza, tenacidad y compactación, preservó su forma.

e) A mayor porcentaje de jugo de piña, más intenso el color de la corteza.

f) El pan con 6% de jugo de piña (+54% agua) fue el que mayormente fermentó, sin embargo, al hornearse se desplomó debido a la fragilidad de la estructura del gluten.

g) El pan con 30% jugo de piña (+30% agua) fermentó más que el control y la miga se muestra más abierta y aireada.

h) El pan con 60% de jugo de piña (0% agua) fue el que menor crecimiento tuvo y la consistencia de la masa fue la más pegajosa. Se puede observar una miga más aireada que el control.

i) La masa control siempre mantuvo la tenacidad, la fuerza y la forma redondeada.



Conclusiones:

a) El jugo de piña afecta la conformación de la red de gluten ya que elimina la tenacidad, la fuerza y la forma de las masas.

b) Estas masas deben ser horneadas en recipientes que las contengan, ya que ocupan toda el área donde se las coloca, pueden extenderse ilimitadamente, no poseen elasticidad.

c) La estructura interna de las masas con jugo de piña, es muy semejante a la de un bizcocho.

d) El color de la corteza es debido a la cantidad de azúcares del jugo. Esto obedece a las reacciones de caramelización y reacción de Maillard.


Recomendaciones:

a) Según estudios previos con jugo de papaya (papaína), las enzimas proteolíticas presentes en el jugo de piña (bromelina) pueden estar actuando de la misma manera, es decir, debilitando la estructura secundaria y terciaria de las proteínas que conforman la red de gluten, esto afecta la antigenicidad y convierte a estas proteínas en moléculas de baja alergenicidad.


Si quieres leer nuestro primer artículo de investigación sobre la influencia del ajo en la red de gluten, sigue este enlace https://www.exiliopanadero.com/post/ajo-y-gluten


Referencias consultadas

  1. Xue L, Li Y, Li T, Pan H, Liu J, Fan M, Qian H, Zhang H, Ying H, Wang L (2019) Phosphorylation and Enzimatic Hydrolisis with ALcalase and Papain Effectively Reduce Allergic Reactions to Gliadins in Normal Mice. J. Agric. Food Chem. 67, 6613-6323.

  2. Mazzeo MF, Bonavita R, Maurano F, Bergamo P, Siciliano RA, Rossi M (2013) Biochemical modifications of gliadins induced by microbial transglutaminase on wheat flour. Biochim. Biophys. Acta, Gen. Subj. 1830, 5166-5174.

  3. Li Y, Yu J, Goktepe I, Ahmedna M (2016) The potential of papain and alcalase enzymes and process optimization to reduce allergenics gliadins in wheat flour. Food Chem. 196, 1338-1345.

  4. Kilara A, Panyam D (2003) Peptides from milk proteins and their properties. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 43 (6), 607–633

  5. Korhonen H, Pihlanto A (2003) Food-derived bioactive peptides— opportunities for designing future foods. Current Pharmaceutical Design. 9 (16), 1297–1308.

  6. Caffini N, López LM, Natalucci CL, Priolo N (1988) Proteasas de plantas Superiores. I. Características Generales, Rol Fisiológico y Aplicaciones. Acta Farmacéutica Bonaerense. 7, 195-213.

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